RSS подписка
Реклама

 
Медицина » Биохимия » Протеогликаны и гликопротеины
Протеогликаны – высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса.
Гликозаминогликаны – гетерополисахариды, состоящие из многократно повторяющихся дисахаридов, мономерами которых являются уроновые кислоты и гексозамины.. Раньше их называли мукополисахаридами, так как они обнаруживались в слизистых секретах. Они связывают большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.
Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы. Белки протеогликанов называют коровыми или сердцевинными белками. Полисахаридные компоненты у разных протеогликанов разные.
Функции протеогликанов:
· структурные компоненты внеклеточного матрикса;
· обеспечивают тургор различных тканей;
· как полианионы связывают поликатионы и катионы;
· действуют как сита во внеклеточном матриксе (фильтрация в почках);
· влияют на клеточную миграцию;
· противостоят компрессионным силам в межклеточном матриксе;
· поддерживают прозрачность роговицы;
· выполняют структурную роль в склере;
· антикоагулянты;
· формируют рецепторы на поверхности клеток;
· образуют межклеточные контакты;
· входят в состав синаптических и других везикул клеток.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:48 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Эластин
В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, эластин обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях легких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной. Но после снятия нагрузки они возвращаются к свернутой конформации.
Эластин содержит в своем составе около 800 аминокислотных остатков, средии которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами: глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина и полностью отсутствует гидроксилизин. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают разные конфигурации. В соединительной ткани молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жестких поперечных сшивок в разветвленную сеть. В образовании этих сшивок участвуют остатки лизина двух, трех или четырех пептидных цепей. Структуры, образующиеся при этом, называются десмозинами.
Наличие ковалентных сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эластина растягиваться и сжиматься в разных направлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности.
Следует отметить, что эластин синтезируется как растворимый мономер, который называется «тропоэластин». После образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:46 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.
Соединительная ткань составляет около половины от сухой массы тела. Все разновидности соединительной ткани, несмотря на их морфологические различия, построены по общим принципам:
· Содержит мало клеток в сравнении с другими тканями. В результате межклеточный матрикс занимает больше место, чем клетки и имеет сложный химический состав.
· Основные компоненты межклеточного матрикса – структурные белки коллаген и эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, а также неколлагеновые структурные белки (фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.), которые образуют своеобразные волокнистые структуры.

Коллаген.
В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Они обладают огромной прочностью и практически не растяжимы (они могут выдерживать нагрузку в 10 000 раз превышающую их собственный вес.
Необычные механические свойства коллагена связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трех полипептидных цепей, называемых a-цепями. Идентифицировано более 20 a-цепей, большинство из которых имеет в своем составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.
Первичная структура a-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 25% составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 10% – аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан. В составе первичной структуры a-цепи коллагена содержится так же необычная аминокислота гидроксилизин.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:46 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Биохимия мышечного утомления
Утомление – состояние организма, возникающее вследствие длительной мышечной нагрузки и характеризующееся временным снижением работоспособности.
Центральная роль в развитии утомления принадлежит нервной системе. В состоянии утомления в нервных клетках снижается концентрация АТФ, нарушается синтез ацетилхолина в синапсах и передача двигательных импульсов к мышце.
Биохимические изменения в работающей мышце при утомлении:
· снижение содержания АТФ, креатинфосфата, гликогена;
· снижение активности Са2+-актомиозиновой АТФазы, что приводит к уменьшению скорости расщепления АТФ в миофибриллах и к уменьшению мощности выполняемой работы;
· снижение активности ферментов аэробного окисления субстратов и нарушение сопряжения реакций окисления с синтезом АТФ;
· усиление гликолиза, сопровождающееся накоплением молочной кислоты и снижением рН крови (до 7,25 – 7,15);
· закисление крови приводит к нарушению гомеостаза, появляются боли в мышцах, тошнота, головокружение;
· развитие внутриклеточного метаболического ацидоза и ингибирование ключевых ферментов гликолиза.
Утомление является защитной реакцией организма, предохраняющей его от функционального истощения.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:44 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Роль ионов кальция в регуляции мышечного сокращения
Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са2+-зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.
Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин, который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы и происходит передача сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума. Последние начинают освобождать находящийся в них кальций в саркоплазму. Концентрация Са2+ увеличивается с 10-7 до 10-5 ммоль/л. Кальций связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее - на актин. Открываются закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Актин взаимодействует с миозином, что инициирует сокращение мышечного волокна.
После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са2+-зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.
Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:44 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц
Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:
· 1-2-3 – стадии сокращения;
· 4-5 – стадии расслабления.
1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.
2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.
3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.
4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.
5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:42 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Белки мышечной ткани
Выделяют три группы белков:
· миофибриллярные белки – 45 %;
· саркоплазматические белки – 35 %;
· белки стромы – 20 %.
I. Миофибриллярные белки.
К этой группе относятся:
· миозин;
· актин;
· актомиозин;
а также так называемые регуляторные белки:
· тропомиозин;
· тропонин;
· a - и b-актин.

II. Саркоплазматические белки. Характеризуются растворимостью в солевых растворах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков относятся: дыхательный пигмент миоглобин, разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания и окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена) и др.
III. Белки стромы. Представлены в основном коллагеном и эластином. Белок миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z.
Экстрактивные вещества мышц:
· адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ, АМФ);
· гликоген – запасной источник энергии;
· креатин, креатинфосфат – резервный источник ресинтеза АТФ;
· свободные аминокислоты;
· карнозин, ансерин – специфические азотистые вещества; увеличивают амплитуду мышечного сокращения, сниженную утомлением;
· неорганические соли.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:42 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
Подвижность является характерным свойством всех форм жизни - расхождение хромосом в митотическом аппарате клеток, воздушно-винтовые движения жгутиков бактерий, крыльев птиц, точные движения человеческой руки, мощная работа мышц ног. Все это достигается работой мышц, обеспечивающих подвижность путем сокращения и последующего расслабления.
Принято различать три типа мышечной ткани:
· скелетная мускулатура;
· сердечная мышца;
· гладкая мускулатура.
Существует также деление на:
· гладкие мышцы;
· поперечно-полосатые мышцы.
К поперечно-полосатым мышцам относятся:
· скелетные;
· мышцы языка и верхней трети пищевода;
· внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие.
Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов.
В морфологическом отношении миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:41 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Спинномозговая жидкость (ликвор или цереброспинальная жидкость)
Общее количество ликвора у взрослого человека составляет 100-150 мл, у детей 80 – 90 мл. Скорость образования ликвора колеблется в пределах 350-750 мл/сутки. Обновляется ликвор 3 – 7 раз в сутки, чаще всего 3,5 раза.

Распределение ликвора в ликворной системе:
· боковые желудочки – 20-30 мл
· 3 и 4 желудочки – 3-5 мл
· подпаутинное пространство головного мозга – 20-30 мл
· подпаутинное пространство спинного мозга – 50-70 мл
Функции спинномозговой жидкости:
1. Механическая защита мозга.
2. Экскреторная функция – выведение метаболитов из мозга.
3. Транспорт различных биологически активных веществ.
4. Контроль окружающей среды мозга:
· буферная роль при быстрых изменениях состава крови;
· регуляция оптимальной концентрации ионов и рН для обеспечения нормальной возбудимости ЦНС;
· является специальным защитным иммунобиологическим барьером.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:41 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Нейрохимические основы памяти
Память – сложный и еще не достаточно изученный процесс, включающий фазы запечатления, хранения и извлечения поступающей информации. Все эти фазы тесно связаны между собой, и нередко их очень трудно разграничить при анализе функций памяти.
Виды биологической памяти: 1. Генетическая;
2. Эпигенетическая; 3. Иммунологическая; 4. Нейрологическая (ее иногда называют психической или индивидуальной). В настоящее время нейрологическую память делят на три этапа:
1. Кратковременная память (длительность от нескольких миллисекунд до нескольких минут). 2. Промежуточный (от нескольких секунд до нескольких часов). 3. Долговременная память (годы, десятилетия и в течение всей жизни).
Нейрологическая память обладает сложной системной организацией и не имеет строгой локализации в определенных участках мозга. По современным представлениям, следы памяти (энграммы) фиксируются в мозге в виде изменений состояния синаптического аппарата, в результате которых возникает предпочтительное проведение возбуждения по определенным нервным путям.
После восприятия информации, в процессе ее запечатления и фиксации, в мозге протекает ряд последовательно сменяющихся нейрохимических процессов. На первых этапах, в стадии кратковременной памяти происходят изменения «быстрых» функций синапса, связанных с выбросом и сдвигом концентрации «классических» и пептидных медиаторов. В дальнейшем, в течение периода от нескольких секунд до нескольких суток происходит вовлечение широкого спектра нейрохимических процессов, включающих изменения в составе и структуре нейроспецифических белков, в частности изменения степени их фосфорилирования, а также модификацию синтеза РНК.
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:41 | Комментариев (0)