RSS подписка
Реклама

 
Медицина » Биохимия » БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.


Соединительная ткань составляет около половины от сухой массы тела. Все разновидности соединительной ткани, несмотря на их морфологические различия, построены по общим принципам:
· Содержит мало клеток в сравнении с другими тканями. В результате межклеточный матрикс занимает больше место, чем клетки и имеет сложный химический состав.
· Основные компоненты межклеточного матрикса – структурные белки коллаген и эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, а также неколлагеновые структурные белки (фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.), которые образуют своеобразные волокнистые структуры.

Коллаген.
В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Они обладают огромной прочностью и практически не растяжимы (они могут выдерживать нагрузку в 10 000 раз превышающую их собственный вес.
Необычные механические свойства коллагена связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трех полипептидных цепей, называемых a-цепями. Идентифицировано более 20 a-цепей, большинство из которых имеет в своем составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.
Первичная структура a-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 25% составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 10% – аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан. В составе первичной структуры a-цепи коллагена содержится так же необычная аминокислота гидроксилизин.
Катаболизм коллагена. Как и любой белок, коллаген функционирует в организме определенное время. Его относят к медленно обменивающимся белкам, период его полураспада составляет около месяца. Разрушение коллагеновых волокон осуществляется ферментативно и с помощью активных форм кислорода.

БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.

Рис. 34.1. Этапы формирования коллагенового волокна.

Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидогидролазами. Основной фермент его катаболизма – коллагеназа, которая расщепляет пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена. В норме она синтезируется клетками соединительной ткани, прежде всего фибробластами и макрофагами. Образующиеся фрагменты коллагена растворимы в воде, при температуре тела они спонтанно денатурируются и становятся доступными для действия других протеолитических ферментов.
Существует ряд заболеваний, связанных с нарушением структуры или синтеза коллагена. Они составляют целую группу заболеваний соединительной ткани, названных коллагенозами. Так как около 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% - в коже и 10% – в строме внутренних оганов, клиническая картина этих заболеваний будет крайне полиморфной. При многих заболеваниях наблюдаются не только костно-суставная патология или изменения со стороны кожи, но и ярко выраженные висцеральные проявления (поражения кишечника, почек, легких, сердца). К наиболее распространенным и изученным коллагенозам относят несовершенный остеогенез, синдром Элерс-Данлоса, синдром Марфана, а так же цингу.





Внимание! Копирование материалов допускается только с указанием ссылки на сайт Neznaniya.Net
Другие новости по теме:
Автор: Admin | Добавлено: 7-02-2012, 21:46 | Комментариев (0)
Уважаемый посетитель, Вы зашли на сайт как незарегистрированный пользователь. Мы рекомендуем Вам зарегистрироваться либо войти на сайт под своим именем.
Информация
Посетители, находящиеся в группе Гости, не могут оставлять комментарии к данной публикации.