RSS подписка
Реклама

 
Медицина » Биохимия » Роль металлов в стабилизации структуры фермента.
Ионы металлов обеспечивают сохранение вторичной, третичной, четвертичной структуры молекулы фермента. Такие ферменты в отсутствие ионов металлов способны к химическому катализу, однако они нестабильны. Их активность снижается и даже полностью исчезает при небольших изменениях рН, температуры и других незначительных изменениях внешнего окружения. Таким образом, ионы металлов выполняют функцию стабилизаторов оптимальной конформации белковой молекулы.
Иногда в стабилизации вторичной и третичной структуры принимают участие ионы щёлочноземельных металлов. Так, для поддержания третичной конформации пируваткиназы необходимы ионы К+.
Для стабилизации четвертичной структуры алкогольдегидрогеназы, катализирующей реакцию окисления этанола, необходимы ионы цинка.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:24 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Ионы металлов
Ионы металлов – стабилизаторы активного центра фермента.В некоторых случаях ионы металлов служат «мостиком» между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Mo2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название «металлоэнзимы».
К металлоэнзимам относят, например, фермент пируват- киназу.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:23 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Кофакторы – ионы металлов
Более 25 % всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов. Рассмотрим их роль в ферментативном катализе.

Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:23 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Структура молекулы ферментов
По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Фермент, являющийся сложным белком называют холоферментом. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая часть – кофактором. Различают два типа кофакторов:
1. Простетическая группа – прочно связана с апоферментом, часто ковалентными связями.
2. Кофермент – небелковая часть, легко отделяемая от апофермента. Часто коферментами служат производные витаминов.
К коферментам относятся следующие соединения:
- производные витаминов;
- гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;
- нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;
- убихинон или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в цепи тканевого дыхания;
- фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;
- глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:22 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
1. Термолабильность ферментов.
2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
3. Специфичность действия ферментов.
4. Скорость ферментативных реакций подчиняется определенным кинетическим закономерностям.
5. Активность ферментов зависит от действия регуляторов – активаторов и ингибиторов.
6. Ряд ферментов при формировании третичной и четвертичной структуры подвергаются постсинтетической модификации.
7. Размеры молекулы ферментов обычно намного превышают размеры их субстратов.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:22 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:
1. Не расходуются в процессе реакции.
2. Оказывают свое действие при малых концентрациях.
3. Не оказывают влияния на величину константы равновесия реакции.
4. Их действие подчиняется закону действующих масс.
5. Не ускоряют термодинамически невозможных реакций.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:21 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Характеристика активного центра
Активный центр белка – относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками. В этом участке каждый остаток, благодаря своему индивидуальному размеру и функциональным группам, формирует «рельеф» активного центра.
Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Поэтому даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию. При денатурации активный центр белков разрушается, и происходит утрата их биологической активности.
Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, т.е. создаются условия для связывания лиганда с радикалами аминокислот.
Центр связывания белка с лигандом часто располагается между доменами. Например, протеолитический фермент трипсин, участвующий в гидролизе пептидных связей пищевых белков в кишечнике, имеет 2 домена, разделённых бороздкой. Внутренняя поверхность бороздки формируется аминокислотными радикалами этих доменов, стоящими в полипептидной цепи далеко друг от друга (Сер177, Гис40, Асп85).
Разные домены в белке могут перемещаться друг относительно друга при взаимодействии с лигандом, что облегчает дальнейшее функционирование белка. Основное свойство белков, лежащее в основе их функций – избирательность присоединения специфических лигандов к определённым участкам белковой молекулы.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:21 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Активный центр белков и избирательность связывания его с лигандом
Активный центр белков – определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении, сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга.
Высокая специфичность связывания белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка и структуры лиганда.
Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка, активный центр способен к небольшим изменениям и «подгоняется» под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.

Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:20 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Функционирование белков
Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей его от всех остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет в клетке множество разнообразных и сложных функций.
Необходимое условие для функцинирования белков – присоединение к нему другого вещества, которое называют лигандом. Лигандами могут быть как низкомолекулярные вещества, так и макромолекулы. Взаимодействие белка с лигандом высокоспецифично, что определяется строением участка белка, называемого центром связывания белка с лигандом или активным центром.
Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:20 | Комментариев (0)
Медицина » Биохимия » Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков
В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трёхмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционноспособные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков.
Во всех известных организмах от прокариотов до высших эукариотов обнаружены белки, способные связываться с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны стабилизировать их конформацию, обеспечивая фолдинг белков. Эти белки получили название шаперонов.

Автор: Admin | Добавлено: 4-02-2012, 20:20 | Комментариев (0)